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美開(kāi)發(fā)細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)相互作用標(biāo)識(shí)技術(shù)
美開(kāi)發(fā)細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)相互作用標(biāo)識(shí)技術(shù)
美國(guó)科學(xué)家開(kāi)發(fā)出一種利用微小熒光分子快速發(fā)現(xiàn)和識(shí)別活細(xì)胞中蛋白質(zhì)相互作用的新技術(shù)。該技術(shù)避免了舊方法中可能產(chǎn)生生物破壞的缺陷，相關(guān)內(nèi)容發(fā)表在新出版的《自然：化學(xué)生物》雜志上。
通常，人們利用不同的綠熒光蛋白質(zhì)（GFP）來(lái)為其它蛋白質(zhì)做標(biāo)識(shí)。但是綠熒光蛋白質(zhì)不僅大，而且對(duì)許多活細(xì)胞具有毒性，因此難以用于研究活細(xì)胞。此外，綠熒光蛋白質(zhì)還往往會(huì)自動(dòng)聚集，讓研究人員不容易利用和觀察它們。
美國(guó)耶魯大學(xué)化學(xué)教授阿蘭娜•謝葩紫*的研究小組利用名為“profluorescent”的熒光小分子而不是熒光蛋白質(zhì)，開(kāi)發(fā)出了新的標(biāo)識(shí)技術(shù)。熒光小分子能十分容易地進(jìn)入活細(xì)胞，并在蛋白質(zhì)內(nèi)與氨基酸標(biāo)識(shí)序列“捆綁”后發(fā)出熒光。新技術(shù)讓研究人員能夠更準(zhǔn)確地了解單個(gè)活細(xì)胞中獨(dú)立蛋白質(zhì)交迭區(qū)復(fù)雜的接觸以及各蛋白質(zhì)之間的關(guān)系。
每個(gè)蛋白質(zhì)由于其直線(xiàn)氨基酸鏈發(fā)出交迭而呈現(xiàn)三維結(jié)構(gòu)。通常每種蛋白質(zhì)只有一種具有工作能力的形狀，蛋白質(zhì)這種特殊形狀的產(chǎn)生取決于其氨基酸和細(xì)胞中的其它過(guò)程。研究人員表示，經(jīng)過(guò)對(duì)所研究的蛋白質(zhì)和其氨基酸鏈經(jīng)過(guò)處理，當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)交迭正確并出現(xiàn)特定的氨基酸標(biāo)識(shí)序列后，它對(duì)熒光小分子具有強(qiáng)烈的親合力，能夠吸引并“捆綁”上較多的熒光小分子，發(fā)出明亮的熒光；如果蛋白質(zhì)交迭錯(cuò)誤，那么其吸引和“捆綁”染色小分子的能力較差，所發(fā)熒光十分暗淡。
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